Chymotrypsyna: >Używana jako przykład proteazy serynowej ponieważ jej struktura i mechanizm są dobrze poznane. > Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych po stronie karboksylowej masywnych aromatycznych łańcuchów bocznych (Tyr, Phe, Trp).
Dlaczego nazywa się je proteazą serynową?
Proteinazy serynowe to największa klasa proteinaz ssaków. Nazywa się je tak, ponieważ mają katalitycznie niezbędne reszty seryny w swoich miejscach aktywnych Proteinazy serynowe są optymalnie aktywne w neutralnym pH i odgrywają główną rolę w proteolizie zewnątrzkomórkowej.
Co to jest proteaza serynowa?
Proteazy serynowe (lub endopeptydazy serynowe) to enzymy, które rozcinają wiązania peptydowe w białkach, w których seryna służy jako nukleofilowy aminokwas w miejscu aktywnym (enzymu). Są wszechobecne zarówno u eukariontów, jak i prokariontów.
Dlaczego trypsyna jest uważana za proteazę serynową?
Trypsyna to proteaza serynowa występująca w układzie pokarmowym wielu kręgowców, gdzie hydrolizuje białka po stronie karboksylowej aminokwasów lizyny lub argininy.
Czy chymotrypsyna i trypsyna są proteazami serynowymi?
Chymotrypsyna, trypsyna i elastaza to proteazy serynowe, które wykorzystują triadę katalityczną do przeprowadzenia hydrolizy wiązań peptydowych.