Kompleks związany z inhibitorem tworzy się głównie przy wysokich stężeniach substratu, a kompleks ES-I nie może uwalniać produktu, gdy inhibitor jest związany, co skutkuje zmniejszeniem Vmax. … Tak więc, paradoksalnie, niekonkurencyjne hamowanie zarówno zmniejsza Vmax, jak i zwiększa powinowactwo enzymu do jego substratu.
Jak niekonkurencyjny inhibitor wpływa na Vmax?
Po dodaniu niekonkurencyjnego inhibitora , Vmax ulega zmianie, podczas gdy Km pozostaje niezmienione. Zgodnie z wykresem Lineweavera-Burka, Vmax zmniejsza się podczas dodawania niekonkurencyjnego inhibitora, co jest pokazane na wykresie przez zmianę zarówno nachylenia, jak i przecięcia y po dodaniu inhibitora niekonkurencyjnego.
Dlaczego Vmax jest obniżone w przypadku hamowania niekonkurencyjnego?
Dla konkurencyjnego inhibitora Vmax jest takie samo jak dla normalnego enzymu, ale Km jest większe. Dla niekonkurencyjnego inhibitora Vmax jest niższe niż dla normalnego enzymu, ale Km jest takie samo. … Dodatkowy substrat sprawia, że cząsteczki substratu są wystarczająco liczne, aby konsekwentnie „pokonywać” cząsteczki inhibitora enzymu.
Dlaczego Km i Vmax spadają po dodaniu niekonkurencyjnego inhibitora?
Niekonkurencyjne inhibitory wiążą się tylko z kompleksem enzym-substrat, a nie z wolnym enzymem i zmniejszają zarówno kcat, jak i Km (spadek Km wynika z faktu, że ich obecność odciąga system od wolnego enzymu w kierunku kompleksu enzym-substrat).
Co oznacza spadek Vmax?
Niższe Vmax oznacza, że enzym działa w nieoptymalnych warunkach.