Kwas azotowy reaguje z białkami, tworząc żółte produkty azotowane. Ta reakcja jest znana jako reakcja ksantoproteiczna. To badanie jest przeprowadzane przez dodanie stężonego kwasu azotowego do badanej substancji, a następnie podgrzanie mieszaniny.
Jakiego kwasu używa się w teście ksantoproteowym?
Test ksantoproteiczny wykorzystuje reakcję nitrowania w celu określenia obecności białek w roztworze. Gdy próbkę traktuje się gorącym, stężonym kwasem azotowym, reaguje on z aromatycznymi aminokwasami, takimi jak fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan i tworzy żółto zabarwiony produkt znany jako białko ksanto.
Dlaczego NaOH dodawany jest w teście ksantoproteicznym?
Test ksantoproteiczny jest specyficzny dla białka zawierającego aminokwasy aromatyczne. Pierścień benzenowy w aminokwasach jest nitrowany przez ogrzewanie kwasem azotowym i tworzy żółte nitro-związki, które pod wpływem alkaliów zmieniają kolor na pomarańczowy. … Ochłodź probówkę i dodaj 2mL 20% NaOH (lub roztworu amoniaku) aby zalkalizować
Jak test ksantoproteowy wykrywa aminokwasy fenolowe?
Test ksantoproteowy służy do odróżnienia aminokwasów z pierścieniem fenylowym, grupą fenolową lub indolową od innych aminokwasów Ksantoproteina jest żółtą substancją kwasową utworzoną w wyniku działania gorącego kwas azotowy na materii białkowej lub białkowej i zmienia się w głęboki pomarańczowo-żółty kolor przez dodanie amoniaku.
Dlaczego fenyloalanina daje ujemny wynik w teście ksantoproteicznym?
HNO3. Aromatyczny pierścień benzenowy poddaje się nitrowaniu, w wyniku czego otrzymuje się żółto zabarwiony produkt. Fenyloalanina daje negatywną lub słabo pozytywną reakcję, chociaż ten aminokwas zawiera aromatyczne jądro, ponieważ w normalnych warunkach trudno jest azotować.
