Logo pl.boatexistence.com

Dlaczego glicyny nie można znaleźć w alfa helisach?

Spisu treści:

Dlaczego glicyny nie można znaleźć w alfa helisach?
Dlaczego glicyny nie można znaleźć w alfa helisach?

Wideo: Dlaczego glicyny nie można znaleźć w alfa helisach?

Wideo: Dlaczego glicyny nie można znaleźć w alfa helisach?
Wideo: Białka. Lekcja biologii dla klasy 1. (zakres rozszerzony) 2024, Może
Anonim

Wszystkie aminokwasy znajdują się w α-helisach, ale glicyna i prolina są rzadkie, ponieważ destabilizują α-helisę. Glicyna jest zwolniona z wielu ograniczeń sterycznych ponieważ nie zawiera węgla β. … Z drugiej strony prolina jest zbyt sztywna.

Który aminokwas nie występuje w alfa helisach?

Proline nie występuje w alfa-helikalnej strukturze białek, ponieważ ma specjalną strukturę cykliczną (jest to iminokwas, a nie aminokwas)m ten typ struktury drugorzędowej ma określona szerokość i określona liczba reszt aminokwasowych / obrót. Dlatego prolina jest uważana za alfa-helikalny łamacz.

Dlaczego glicyna jest łamaczem helisy alfa?

Prolina i glicyna są czasami nazywane „łamaczami helisy” ponieważ zakłócają regularność konformacji szkieletu helikalnego α; jednak oba mają niezwykłe zdolności konformacyjne i są powszechnie spotykane na zmianę.

Gdzie jest glicyna w alfa helisie?

Istnieją trzy pozycje w motywie helisa-turn-helix, które są wysoce konserwatywne. Alanina zwykle znajduje się w pozycji 5 w obrębie pierwszej helisy α; glicyna znajduje się w pozycji 9, pierwszej pozycji zakrętu; a walina lub izoleucyna zwykle znajduje się w pozycji 15 w obrębie drugiej helisy α.

Czy reszty glicyny znajdują się głównie w helisach alfa?

Glicyna, z wieloma możliwymi konformacjami łańcucha głównego, jest również rzadko spotykana w helisach. Wiedząc, jak prawdopodobne jest pojawienie się aminokwasu w alfa helisie (tzw. skłonności helisy), można przewidzieć, gdzie w sekwencji białkowej występują helisy.

Zalecana: