Spisu treści:
- Gdzie niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z enzymem?
- Kiedy niekonkurencyjna cząsteczka inhibitora wiąże się z miejscem na enzymie, kształt aktywnego miejsca zmienia się tak, że cząsteczki substratu nie mogą się już wiązać?
- Co niekonkurencyjny inhibitor robi z enzymem?
- Z którą formą enzymu wiąże się czysty niekonkurencyjny inhibitor?
Wideo: Kiedy niekonkurencyjna cząsteczka inhibitora wiąże się z?
2024 Autor: Fiona Howard | [email protected]. Ostatnio zmodyfikowany: 2024-01-10 06:41
Rodzaje hamowania: przykładowe pytanie 7 Wyjaśnienie: Niekonkurencyjne hamowanie występuje, gdy inhibitor wiąże się z miejscem allosterycznym enzymu, ale tylko wtedy, gdy substrat jest już związany z aktywna strona. Innymi słowy, niekonkurencyjny inhibitor może wiązać się tylko z kompleksem enzym-substrat.
Gdzie niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z enzymem?
W niekonkurencyjnym hamowaniu inhibitor wiąże się w miejscu allosterycznym oddzielonym od aktywnego miejsca wiązania substratu. Zatem w niekonkurencyjnym hamowaniu inhibitor może wiązać swój docelowy enzym niezależnie od obecności związanego substratu.
Kiedy niekonkurencyjna cząsteczka inhibitora wiąże się z miejscem na enzymie, kształt aktywnego miejsca zmienia się tak, że cząsteczki substratu nie mogą się już wiązać?
Niekonkurencyjny inhibitor utrudnia działanie enzymatyczne poprzez wiązanie się z inną częścią enzymu. To drugie miejsce, znane jako miejsce allosteryczne, to miejsce na enzymie, w którym może wiązać się cząsteczka, która nie jest substratem, zmieniając w ten sposób kształt enzymu i wpływając na jego zdolność do aktywny. 5.
Co niekonkurencyjny inhibitor robi z enzymem?
Niekonkurencyjne hamowanie to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu i wiąże się równie dobrze z enzymem, niezależnie od tego, czy już związał się z substratem.
Z którą formą enzymu wiąże się czysty niekonkurencyjny inhibitor?
Wyjaśnienie: Prawidłowa odpowiedź to „czysta niekonkurencyjna inhibicja”. Inhibicja niekonkurencyjna lub inhibicja mieszana ma miejsce, gdy inhibitor wiąże się z zarówno z wolnym enzymem, jak i z kompleksem enzym-substrat, ale może nie wiązać się jednakowo z obydwoma.
Zalecana:
Jak aspiryna wiąże się z cyklooksygenazą?
Cyklooksygenaza jest wymagana do syntezy prostaglandyn i tromboksanu. Aspiryna działa jako środek acetylujący, w którym grupa acetylowa jest kowalencyjnie przyłączona do reszty seryny w miejscu aktywnym enzymu COX . Jak aspiryna wpływa na cyklooksygenazę?
Gdzie wiąże się niekonkurencyjny inhibitor?
Niekonkurencyjne inhibitory wiążą się tylko z kompleksem enzym-substrat, a nie z wolnym enzymem. Wiązanie substratu może spowodować zmianę konformacyjną enzymu i ujawnić miejsce wiązania inhibitora (ryc. 8.3c) lub inhibitor może wiązać się bezpośrednio z substratem związanym z enzymem .
Dlaczego trna nazywa się cząsteczką adaptera?
tRNA jest nazywane cząsteczką adaptorową, ponieważ przyłącza się poprzez czynniki inicjacji i elongacji do kompleksu rybosom-mRNA, co ułatwia włączenie prawidłowego aminokwasu do rosnącego łańcucha polipeptydowego poprzez swoisty antykodon do kodonu mRNA .
Czy samotne pary sprawiają, że cząsteczka staje się polarna?
Każda cząsteczka z samotnymi parami elektronów wokół centralnego atomu jest polarna . Czy wszystkie cząsteczki z pojedynczymi parami są polarne? Re: Czy wszystkie cząsteczki z pojedynczymi parami są polarne? Odpowiedź: Często jest prawdą, że jeśli cząsteczka ma wolną parę, jest również polarna.
Kiedy przeciwciało wiąże się z toksyną?
Na przykład wiązanie przeciwciała z toksyną może zneutralizować truciznę poprzez zmianę jej składu chemicznego; takie przeciwciała są nazywane antytoksyny . Co się dzieje, gdy przeciwciało wiąże się z patogenem? Przeciwciała są wytwarzane przez komórki plazmatyczne, ale po wydzieleniu mogą działać niezależnie przeciwko pozakomórkowym patogenom i toksynom.
