Rodzaje hamowania: przykładowe pytanie 7 Wyjaśnienie: Niekonkurencyjne hamowanie występuje, gdy inhibitor wiąże się z miejscem allosterycznym enzymu, ale tylko wtedy, gdy substrat jest już związany z aktywna strona. Innymi słowy, niekonkurencyjny inhibitor może wiązać się tylko z kompleksem enzym-substrat.
Gdzie niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z enzymem?
W niekonkurencyjnym hamowaniu inhibitor wiąże się w miejscu allosterycznym oddzielonym od aktywnego miejsca wiązania substratu. Zatem w niekonkurencyjnym hamowaniu inhibitor może wiązać swój docelowy enzym niezależnie od obecności związanego substratu.
Kiedy niekonkurencyjna cząsteczka inhibitora wiąże się z miejscem na enzymie, kształt aktywnego miejsca zmienia się tak, że cząsteczki substratu nie mogą się już wiązać?
Niekonkurencyjny inhibitor utrudnia działanie enzymatyczne poprzez wiązanie się z inną częścią enzymu. To drugie miejsce, znane jako miejsce allosteryczne, to miejsce na enzymie, w którym może wiązać się cząsteczka, która nie jest substratem, zmieniając w ten sposób kształt enzymu i wpływając na jego zdolność do aktywny. 5.
Co niekonkurencyjny inhibitor robi z enzymem?
Niekonkurencyjne hamowanie to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu i wiąże się równie dobrze z enzymem, niezależnie od tego, czy już związał się z substratem.
Z którą formą enzymu wiąże się czysty niekonkurencyjny inhibitor?
Wyjaśnienie: Prawidłowa odpowiedź to „czysta niekonkurencyjna inhibicja”. Inhibicja niekonkurencyjna lub inhibicja mieszana ma miejsce, gdy inhibitor wiąże się z zarówno z wolnym enzymem, jak i z kompleksem enzym-substrat, ale może nie wiązać się jednakowo z obydwoma.
