Trypsyna to proteaza serynowa układu pokarmowego wytwarzana w trzustce jako nieaktywny prekursor, trypsynogen. Jest on następnie wydzielany do jelita cienkiego, gdzie proteolityczne rozszczepienie enterokinazy aktywuje go w trypsynę. Powstała aktywna trypsyna jest w stanie aktywować więcej trypsynogenów przez autokatalizę.
Jak aktywowana jest trypsyna?
Trypsynogen jest aktywowany przez enterokinase, która rozszczepia peptyd aktywacyjny na końcu aminowym (TAP). Aktywna trypsyna następnie rozszczepia i aktywuje wszystkie inne proteazy trzustkowe, fosfolipazę i kolipazę, które są niezbędne do fizjologicznego działania trzustkowej lipazy triglicerydowej.
Co aktywuje trypsynę w trzustce?
Aktywacja trypsynogenu
Trypsynogen jest aktywowany przez enteropeptydazę (znaną również jako enterokinaza). Enteropeptydaza jest wytwarzana przez błonę śluzową dwunastnicy i rozszczepia wiązanie peptydowe trypsynogenu po reszcie 15, która jest lizyną.
Co Zymogen aktywuje trypsyna?
Zatem zymogeny muszą być włączone w tym samym czasie. Skoordynowaną kontrolę uzyskuje się dzięki działaniu trypsyny jako wspólnego aktywatora wszystkich zymogenów trzustkowych: trypsynogenu, chymotrypsynogenu, proelastazy, prokarboksypeptydazy i prolipazy, enzymu rozkładającego lipidy.
Gdzie działa trypsyna?
Trypsyna to enzym, który pomaga nam trawić białko. W jelicie cienkim trypsyna rozkłada białka, kontynuując proces trawienia, który rozpoczął się w żołądku. Może być również określany jako enzym proteolityczny lub proteinaza. Trypsyna jest produkowana przez trzustkę w nieaktywnej postaci zwanej trypsynogenem.
